خانواده ۲۲ هیدرولازهای گلیکوزیدی

Glycoside hydrolase family 22
📅 1 تیر 1405 📄 381 کلمه 🔗 منبع اصلی

چکیده

خانواده ۲۲ هیدرولازهای گلیکوزیدی شامل آنزیم‌های مهمی چون لیزوزیم نوع C و آلفا-لاکتالبومین است. این آنزیم‌ها پیوندهای قندی را می‌شکنند و با وجود اشتراکات ساختاری و تکاملی، کارکردهای متفاوتی در باکتری‌کشی و تولید شیر ایفا می‌کنند.

خانواده ۲۲ هیدرولازهای گلیکوزیدی

در زیست‌شناسی مولکولی، خانواده ۲۲ هیدرولازهای گلیکوزیدی (Glycoside hydrolase family 22) یکی از خانواده‌های مهم آنزیم‌های هیدرولاز گلیکوزیدی است. این آنزیم‌ها گروه بسیار گسترده‌ای هستند که پیوند گلیکوزیدی بین دو یا چند کربوهیدرات، یا بین یک کربوهیدرات و یک بخش غیرکربوهیدراتی را آبکافی (هیدرولیز) می‌کنند. بر اساس شباهت توالی، سیستم طبقه‌بندی این آنزیم‌ها منجر به تعریف بیش از ۱۰۰ خانواده مختلف شده است. این دسته‌بندی در وب‌سایت CAZy و دایرةالمعارف آنلاین CAZypedia (مختص آنزیم‌های فعال کربوهیدرات) در دسترس است.

ترکیبات خانواده ۲۲ و مکانیسم کاتالیزوری

خانواده CAZY GH_22 شامل لیزوزیم نوع C، لیزوزیم نوع i و آلفا-لاکتالبومین‌ها است. در فرآیند کاتالیزوری این خانواده، اسید آسپارتیک (Asp) یا اکسیژن کربونیل گروه استامید C-2 سوبسترا، نقش هسته‌دوست یا باز کاتالیزوری را ایفا می‌کند.

نقش آلفا-لاکتالبومین در تولید شیر

آلفا-لاکتالبومین یک پروتئین شیر است که به‌عنوان زیرواحد تنظیمی لاکتوز سنتتاز عمل می‌کند. این پروتئین تبدیل گالاکتوزیل‌ترانسفراز به لاکتوز سنتاز را تسهیل می‌کند؛ عاملی که برای تولید شیر کاملاً ضروری است. در غدد پستانی، آلفا-لاکتالبومین ویژگی سوبسترایی گالاکتوزیل‌ترانسفراز را از N-استیل‌گلوکوزامین به گلوکز تغییر می‌دهد.

لیزوزیم‌ها: باکتری‌کش‌های طبیعی

لیزوزیم‌ها با آبکافی پیوندهای بتا (۱-۴) بین N-استیل‌گلوکوزامین و N-استیل‌مورامیک اسید در پپتیدوگلیکانِ دیواره سلولی باکتری‌ها، نقش آنزیم‌های باکتری‌کش را بازی می‌کنند. در برخی نشخوارکنندگان و میمون‌های برگ‌خوار، این آنزیم وظیفه هضم را نیز بر عهده گرفته است. لیزوزیم‌ها دست‌کم در پنج کلاس مختلف قرار می‌گیرند: C (نوع مرغ)، G (نوع غاز)، فاژی (T4)، قارچی (Chalaropsis) و باکتریایی (Bacillus subtilis). توالی‌های این انواع لیزوزیم شباهت‌های اندکی به یکدیگر دارند.

اشتراکات تکاملی و تفاوت‌های کارکردی

از نظر توالی اولیه و ساختار، لیزوزیم نوع C و آلفا-لاکتالبومین شباهت‌های زیادی دارند و احتمالاً از یک پروتئین اجدادی مشترک تکامل یافته‌اند. در هر دو پروتئین، حدود ۳۵ تا ۴۰ درصد از بقایای آمینواسیدی و همچنین موقعیت چهار پیوند دی‌سولفیدی حفظ شده است. با این حال، از نظر کارکرد هیچ شباهتی بین آن‌ها وجود ندارد. تفاوت مهم دیگر این است که تمام لاکتالبومین‌ها توانایی پیوند با کلسیم را دارند، درحالی‌که این ویژگی تنها در معدودی از لیزوزیم‌ها دیده می‌شود.

سایت اتصال کلسیم و نقش‌های پنهان آن

با استفاده از آنالیز ساختاری پرتو ایکس با تفکیک بالا، سایت اتصال کلسیم شناسایی شد و مشخص گردید که از سه بقایای اسید آسپارتیک تشکیل شده است. ابتدا گمان می‌رفت کلسیم متصل به لاکتالبومین، ساختار آن را تثبیت می‌کند؛ اما اخیراً ادعا شده که کلسیم رهاسازی لاکتالبومین از غشای گلژی را کنترل می‌کند و الگوی پیوند یونی نیز می‌تواند بر ویژگی‌های کاتالیزوری کمپلکس لاکتوز سنتتاز اثر بگذارد.

منابع و مراجع

  • EC 3.2.1
  • خانواده‌های هیدرولاز گلیکوزیدی
  • خانواده‌های پروتئینی

جمع‌بندی

خانواده ۲۲ هیدرولازهای گلیکوزیدی نمونه بارزی از تنوع کارکردی در تکامل است؛ لیزوزیم‌ها با تخریب دیواره باکتری‌ها به ایمنی کمک می‌کنند و آلفا-لاکتالبومین تولید شیر را تنظیم می‌کند. با وجود اشتراک ساختاری و تکاملی، پیوند کلسیم تفاوت بنیادین آن‌ها را رقم زده است.